Ферменты – что это такое, зачем нужны, принцип действия

Содержание
  1. Биологический катализ
  2. Принцип действия ферментов
  3. Условия работы ферментов
  4. История открытия
  5. Структура: цепь из тысяч аминокислот
  6. Биохимические свойства
  7. Гипер- и гипоактивность
  8. Факторы, определяющие активность энзимов
  9. Ферменты для пищеварения
  10. Ротовая полость
  11. Желудок
  12. Поджелудочная железа
  13. Тонкая кишка
  14. Для чего нужны ферменты
  15. Функции ферментов
  16. Различные категории ферментов
  17. Желудочный сок и его ферменты
  18. Протеолитические ферменты желудочного сока
  19. Липолитические ферменты желудочного сока
  20. Амилолитические ферменты желудочного сока
  21. Источники ферментов и их идентификация
  22. Классификация
  23. Пищеварительные ферменты
  24. Амилаза
  25. Протеазы
  26. Липазы
  27. Роль заместительной терапии препаратом «Микразим»
  28. Схема строения ферментов
  29. Схема формирования сложного фермента
  30. Схема строения аллостерического фермента
  31. Изоферменты лактатдегидрогеназы
  32. Продукты богатые ферментами:
  33. Общая характеристика ферментов
  34. Суточная потребность в ферментах
  35. Полезные свойства ферментов и их влияние на организм
  36. Взаимодействие с эссенциальными элементами
  37. Признаки недостатка ферментов в организме:
  38. Признаки избытка ферментов в организме:
  39. Факторы, влияющие на содержание ферментов в организме

Биологический катализ

Для того чтобы понять сущность биологического катализа (от греч. Катализис — разрушение), ознакомьтесь с арабской притчей, которую рассказал королю Дании биохимик Кай Ульрик Линдерстрем-Ланг (1896-1959) во время вручения ему награды в 1941 году:

Этот черный верблюд действовал как катализатор: он ускорил процесс, который без него был бы слишком сложным и длился бы очень долго, а сам остался без изменений.

Итак, катализ — это процесс ускорения химических реакций в тысячи и миллионы раз под влиянием определенных веществ, которые сами в процессе реакции не изменяются, эффективно действуя в мизерном количестве.

Основой жизнедеятельности каждого организма есть огромное количество взаимосвязанных химических реакций, течение которых происходит мгновенно. Эту удивительную скорость преобразований одних веществ в другие обеспечивают ферменты. Химические реакции, происходящие в клетках за считанные секунды, в обычных условиях продолжаются годами. Так, раствор сахарозы при комнатной температуре может в течение нескольких лет сохраняться без изменений, а после добавления фермента сахаразы этот олигосахарид разложится на молекулы глюкозы и фруктозы за несколько минут. Чтобы достичь подобного эффекта другим путем, нужно сильно нагреть раствор и добавить к нему хлорную или серную кислоту. В живой клетке это осуществить невозможно.

Принцип действия ферментов

В чем же заключаются механизмы каталитического действия ферментов? Каким образом они ускоряют химические реакции без повышения температуры и получения энергии извне? В молекуле фермента содержатся особо активные аминокислоты, которые располагаются рядом и образуют активный центр. Этот центр способен быстро взаимодействовать только с определенным субстратом. При этом субстрат подходит к активному центру фермента «как ключ к замку», а потому протекание реакции субстрата с активным центром мгновенное.

В результате реакции возникает фермент-субстратный комплекс, который потом легко распадается, образуя новые продукты. Образовавшиеся вещества отделяются от фермента, который восстанавливает свою структуру и становится способным вновь осуществлять ту же реакцию. Итак, за секунду фермент реагирует с миллионами молекул субстрата и при этом сам не разрушается. Дальнейшее преобразование вещества, образовавшегося в результате ферментативной реакции, осуществляет второй фермент, далее — третий и так далее. В клетках содержатся тысячи различных ферментов. Они контролируют ход тысяч химических реакций, которые являются основой всех жизненных процессов: роста, дыхания, мышечного сокращения, нервного импульса, пищеварения.

Ферменты ускоряют реакции даже при очень низкой концентрации вещества в клетке, что чрезвычайно важно, особенно в тех случаях, когда с помощью ферментов организм избавляется от вредных веществ. Например, фермент каталаза, расщепляющий молекулы опасного для организма вещества пероксида водорода (H2O2) на воду (Н2O) и кислород (О2), за одну секунду разрушает столько молекул, сколько в обычных условиях разрушаются в течение 300 лет.

Условия работы ферментов

Действие фермента является наиболее эффективной при температуре около 40°С и определенных значениях рН среды. Повышение температуры относительно оптимальной даже до 50°С уже приводит к разрушению активного центра фермента, при этом он навсегда теряет возможность выполнять свои функции. Это обусловлено тем, что нарушение третичной структуры белка необратимое, а потому после охлаждения молекула фермента не восстанавливает свою структуру. Даже непродолжительное воздействие высокой температуры убивает живые организмы.

Однако существуют организмы, ферменты которых приспособились к высоким температурам. Например, в Африке в горячих источниках с температурой воды около 60°С живет рачек Термосбена Удивительная, а некоторые виды бактерий выживают даже при температуре более 70 ° С.

Разрушение структуры фермента могут вызвать ядовитые вещества, попадающих в организм даже в незначительной концентрации. Эти вещества реагируют с активным центром фермента и разрушают его структуру. Одним из самых сильных ядов является синильная кислота, которая блокирует работу дыхательного фермент цитохромоксидазы. Поэтому даже незначительное количество цианида, как еще называют этот яд, попав в организм, вызывает смерть от удушья.

В свою очередь, ферменты также могут быть ядами. В частности, яд змей — это не что иное, как смесь ферментов, которые в результате укуса змеи попадают в кровеносную систему и начинают разрушать вещества, из которых состоят клетки и ткани организма.

История открытия

Энзим в переводе с греческого означает «закваска». А открытию этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван-Гельмонту, жившему в XVI веке. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландец назвал его fermentum, что в переводе означает «брожение». Затем, почти тремя веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты – не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живым организмом. Он также дал ему свое название – «зимаза». Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. Причем вторым термином он предложил называть «закваску», действия которой распространяются вне живых организмов. И лишь 1897 год положил конец всем научным спорам: оба термины (энзим и фермент) решено использовать как абсолютные синонимы.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из аминокислот. И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной – обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно по 20 видов. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Биохимические свойства

Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разделены на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов.

Реакции при участии энзимов:

  1. Окисление и восстановление.

Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид.

  1. Реакция переноса группы.

Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а из остатков глюкозы создают дисахариды.

  1. Гидролиз.

Гидролазы, участвующие в реакции, умеют разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды.

  1. Создание или удаление двойной связи.

Этот вид реакций негидролитическим путем происходит при участии лиазы.

  1. Изомеризация функциональных групп.

Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции. Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.

  1. Образование одинарной связи с устранением элемента воды.

Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь.

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате – ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или микроэлементов, используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Факторы, определяющие активность энзимов

Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата (реагирующего вещества), которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:

  1. Концентрация субстрата.

Увеличение концентрации субстрата ведет к ускорению реакции. Чем больше молекул действующего вещества, тем быстрее протекает реакция, поскольку задействовано больше активных центров. Однако ускорения возможно только до тех пор, пока не задействуются все молекулы фермента. После этого, даже повышение концентрации субстрата не приведет к ускорению реакции.

  1. Температура.

Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталитическая активность фермента теряется навсегда.

  1. Кислотность.

На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается.

Ферменты для пищеварения

Ферменты, присутствующие в человеческом организме, можно разделить на 2 группы:

  • метаболические;
  • пищеварительные.

Метаболические «работают» над нейтрализацией токсических веществ, а также способствуют выработке энергии и белков. Ну и, конечно, ускоряют биохимические процессы в организме.

За что отвечают пищеварительные – понятно из названия. Но и здесь срабатывает принцип селективности: определенный тип ферментов влияет только на один вид пищи. Поэтому для улучшения пищеварения можно прибегнуть к маленькой хитрости. Если организм плохо переваривает что-то из еды, значит надо дополнить рацион продуктом, содержащим фермент, который способен расщепить трудно перевариваемую пищу.

Пищевые ферменты – катализаторы, которые расщепляют продукты питания до состояния, в котором организм способен поглощать из них полезные вещества. Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта.

Ротовая полость

На этом этапе на пищу воздействует альфа-амилаза. Она расщепляет углеводы, крахмалы и глюкозу, которые содержатся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах питания.

Желудок

Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа – желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.

Поджелудочная железа

На этом этапе «работают»:

  • трипсин – отвечает за расщепление белков;
  • альфа-химотрипсин – помогает усвоению протеинов;
  • эластазы – расщепляют некоторые виды белков;
  • нуклеазы – помогают расщеплять нуклеиновые кислоты;
  • стеапсин – способствует усвоению жирной пищи;
  • амилаза – отвечает за усвоение крахмалов;
  • липаза – расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе.

Тонкая кишка

Над пищевыми частицами «колдуют»:

  • пептидазы – расщепляют пептидные соединения к уровню аминокислот;
  • сахараза – помогает усваивать сложные сахара и крахмалы;
  • мальтаза – расщепляет дисахариды к состоянию моносахаридов (солодовый сахар);
  • лактаза – расщепляет лактозу (глюкозу, содержащуюся в молочных продуктах);
  • липаза – способствует усвоению триглицеридов, жирных кислот;
  • эрепсин – воздействует на протеины;
  • изомальтаза – «работает» с мальтозой и изомальтозой.

Для чего нужны ферменты

Роль ферментов заключается в ускорении биохимических реакций до 1 000 000 раз. Ферменты снижают энергетический барьер реакции, не влияя на термодинамическое равновесие. Они характеризуются специфичностью как в реакции, которую они катализируют, так и в субстрате. Это определяется соответствием каталитической и гидрофобной областей, взаимодействием поверхностных электрических зарядов и т.д.

Благодаря ферментам осуществляются, ускоряются и контролируются процессы, поддерживающие жизнь организма. Они не меняются, поэтому их называют биокатализаторами.

Ферменты – это потрясающее творение природы. Только с их помощью возможно:

  • обновление клеток;
  • преобразование питательных веществ в энергию и строительные компоненты;
  • удаление отходов после обмена веществ и посторонних элементов из организма;
  • защита организма от патогенных микроорганизмов;

Без ферментов жизнь была бы абсолютно невозможна, каждый из них в буквальном смысле слова «узкий специалист» и выполняет одну единственную задачу, которая реализуется самым совершенным и безупречным образом. Для жизни и здоровья организма крайне важно, чтобы все ферменты в нем присутствовали в достаточном количестве, в оптимальном соотношении и нормальном функциональном состоянии.

Специфичность – отличительное свойство ферментов. В отношении ферментов она бывает абсолютная или относительная. Это возможность влиять только на определённые реакции. Фермент с абсолютной специфичностью может связываться только с одним единственным субстратом (Например, аргиназа только с аргинином, лактаза только с лактозой).

Ферменты с относительной (широкой субстратной) специфичностью могут связываться с уже несколькими сходными по структуре субстратами. Например, такой фермент, как панкреатическая липаза может гидролизовать любые пищевые жиры. Что позволяет использовать ее в качестве лекарственных препаратов,

С возрастом ферменты теряют свою первоначальную эффективность и начинают совершать ошибки, поэтому их необходимо постоянно обновлять. Они очень чувствительны к температуре. Оказалось, что при 38 – 40 градусах они теряют свои первоначальные свойства и становятся «ленивыми», «бессильными», а при 43 градусах умирают.

«Эффективность одного и того же количества фермента может быть разной. Фермент может находиться как в активной, так и неактивной форме, бывает, что меньшее количество фермента вызывает более высокую скорость реакции.

Под действием ферментов происходят все жизненно важные функции организма – переваривание пищи, очищение крови и тканей, заживление ран, выделение патогенов и раковых клеток, даже обеспечение проникновения сперматозоидов в яйцеклетку — тоже происходит под действием ферментов. Человек может быть здоров, только если его ферменты находятся в нужном количестве и функционируют как можно лучше.

Функции ферментов

Хотя ферменты работают вместе, у каждого из них есть определенные функции в организме. Например, тот, которому «поручено» переваривать глюкозу и фруктозу в кишечнике, не может переваривать галактозу и лактозу. Поэтому природа придумала существование тысяч различных ферментов.

Их «специальность» имеет свои преимущества, но также и недостатки – когда фермент по какой-то причине не выполняет свою функцию, это может иметь последствия для всего организма. Многие лекарства, пестициды и другие токсичные вещества способны вызывать такое нарушение.

Различные категории ферментов

Метаболиты необходимы для гармоничного функционирования каждой клетки в каждой ткани человеческого организма. Сумма этих ферментов выражает энзимный потенциал жизнедеятельности.

Пищеварительный тракт, секретируемый на всем пути от полости рта до кишечника через поджелудочную железу, расщепляет пищу таким образом, что питательные вещества попадают в кровоток после прохождения сквозь кишечный барьер. Амилаза расщепляет углеводород, протеаза – белок, липаза – жир, целлюлаза – растительные волокна.

Питательные вещества содержатся в сырой, ферментированной и кисломолочной пище. Они помогают пищеварению во время еды. Их также можно получить в виде пищевых добавок на основе фруктов или ферментированных микробных культур (грибов, дрожжей, бактерий).

Снижение ферментов в организме проявляется формированием хронических воспалительных заболеваний, повышенной чувствительностью к инфекциям, трудно заживающими ранами.

Когда заболевание становится хроническим, несмотря на соответствующее лечение, следует прежде всего искать причины возможного дефицита фермента. Это может быть связано со старением организма, стрессом, курением и загрязнением окружающей среды, а также из-за неправильного питания. Современное питание с готовыми, рафинированными продуктами не соответствует физиологическим потребностям человека.

Пищеварительные ферменты, как и все остальные, адаптированы к первичным молекулам питательных веществ, которые потреблялись нашими далекими предками. Ферменты нормально не функционируют, если в них часто содержатся объемные молекулы молока, модифицированные злаки и термически обработанные продукты.

Желудочный сок и его ферменты

О том, что пища переваривается желудочным соком, уже знали в конце XVIII века. Позже узнали, он содержит несколько групп ферментов: протеолитические ферменты, липолитические ферменты, амилолитические ферменты.

Протеолитические ферменты желудочного сока

Протеолитические ферменты желудочного сока представлены пепсиногенами I, II и III, имеющими примерно одинаковые функциональные соотношения эндопептидаз. Они становятся активными пепсинами под воздействием соляной кислоты. При оптимальном pH около 1,5 активные пепсины расщепляют белки на более мелкие белковые комплексы – полипептиды, пептиды и пептоны. Влияние пепсина на мясо и особенно на яичные и молочные белки особенно сильно.

Липолитические ферменты желудочного сока

Липаза является основным представителем липолитических ферментов желудочного сока. Она характеризуется своим действием в кислой среде (оптимальное значение рН 4-5), разлагая эмульгированные жиры (в основном молоко) на глицерин и высшие жирные кислоты. Под действием фермента липокиназы липаза изменяется от неактивной до активной.

Амилолитические ферменты желудочного сока

Эти ферменты не выводятся из желудка, а в течение 1-1,5 часа (это время, необходимое для полного переваривания пищи в желудке) углеводное пищеварение происходит под действием слюнной амилазы и мальтазы. При низком рН желудочного сока это действие прекращается.

Гастро-мукопротеин, так называемый внутренний фактор Касла, выделяется из привратниковой части слизистой оболочки желудка. Это способствует нормальному усвоению витамина B12 (внешний фактор Касла). Взаимодействие внешних и внутренних факторов приводит к появлению в печени противоанемического фактора, стимулирующего эритропоэз. При выделении эфира, брома и других веществ выражается защитно-выделительная функция желудочной секреции.

Источники ферментов и их идентификация

Основными источниками ферментов являются сырые фрукты и овощи. Также семена и другая растительная пища способна обеспечить наш организм всеми необходимыми ферментами в достаточных количествах, что является гарантией хорошего здоровья в любом возрасте.

Рабочее название ферментов имеет суффикс «аза», присоединенный к названию субстрата, например, амилаза, алкогольдегидрогеназа.

Однако в употреблении сохранилось небольшое количество тривиальных, исторически закрепленных названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например, трипсин, пепсин.

Классификация

В зависимости от роли в химических реакциях, различаются такие классы ферментов:

Классы

Особенности

Оксиредуктазы

Катализируют окисление своих субстратов, перенося электроны или атомы водорода

Трансферазы

Участвуют в переносе химических групп из одного вещества в другое

Гидролазы

Расщепляют крупные молекулы на более мелкие, добавляя к ним молекулы воды

Лиазы

Катализируют расщепление молекулярных связей без процесса гидролиза

Изомеразы

Активируют перестановку атомов в молекуле

Лигазы (синтетазы)

Образуют связи с атомами углерода, используя энергию АТФ.

В живом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью. Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний.

Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами повреждения внутренних органов:

  • печень – аланинаминотрансефраза, аспартатаминотрансфераза, гамма-глютамилтранспептидаза, сорбитдегидрогеназа;
  • почки – щелочная фосфатаза;
  • предстательная железа – кислая фосфатаза;
  • сердечная мышца – лактатдегидрогеназа

Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду. Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении.

Пищеварительные ферменты

Пищеварительные ферменты – это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Они разделяют такие молекулы на более мелкие фрагменты, которые легче усваиваются клетками. Основные типы пищеварительных ферментов – протеазы, липазы, амилазы.

Основная пищеварительная железа – поджелудочная. Она вырабатывает большинство этих ферментов, а также нуклеаз, расщепляющих ДНК и РНК, и пептидаз, участвующих в образовании свободных аминокислот. Причем незначительное количество образующихся ферментов способно «обработать» большой объем пищи.

При ферментативном расщеплении питательных веществ выделяется энергия, которая расходуется для процессов обмена веществ и жизнедеятельности. Без участия ферментов, подобные процессы происходили бы слишком медленно, не обеспечивая организм достаточным энергетическим запасом.

Кроме того, участие ферментов в процессе пищеварения обеспечивает распад питательных веществ до молекул, способных проходить через клетки кишечной стенки и поступать в кровь.

Амилаза

Амилаза вырабатывается слюнными железами. Она действует на крахмал пищи, состоящий из длинной цепи молекул глюкозы. В результате действия этого фермента образуются участки, состоящие из двух соединенных молекул глюкозы, то есть фруктоза, и другие короткоцепочечные углеводы. В дальнейшем они метаболизируются до глюкозы в кишечнике и оттуда всасываются в кровь.

Слюнные железы расщепляют только часть крахмала. Амилаза слюны активна в течение короткого времени, пока пища прожевывается. После попадания в желудок фермент инактивируется его кислым содержимым. Большая часть крахмала расщепляется уже в 12-перстной кишке под действием панкреатической амилазы, вырабатываемой поджелудочной железой.


Амилаза начинает расщепление крахмала

Короткие углеводы, образовавшиеся под действием панкреатической амилазы, попадают в тонкий кишечник. Здесь с помощью мальтазы, лактазы, сахаразы, декстриназы они расщепляются до молекул глюкозы. Нерасщепляющаяся ферментами клетчатка выводится из кишечника с каловыми массами.

Протеазы

Белки или протеины – существенная часть человеческого рациона. Для их расщепления необходимы ферменты – протеазы. Они различаются по месту синтеза, субстратам и другим характеристикам. Некоторые из них активны в желудке, например, пепсин. Другие вырабатываются поджелудочной железой и активны в просвете кишечника. В самой железе выделяется неактивный предшественник фермента – химотрипсиноген, который начинает действовать только после смешивания с кислым пищевым содержимым, превращаясь в химотрипсин. Такой механизм помогает избежать самоповреждения протеазами клеток поджелудочной железы.

Ферментативное расщепление белков

Протеазы расщепляют пищевые белки на более мелкие фрагменты – полипептиды. Ферменты – пептидазы разрушают их до аминокислот, которые усваиваются в кишечнике.

Липазы

Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Они расщепляют молекулы жира на жирные кислоты и глицерин. Такая реакция требует наличия в просвете 12-перстной кишки желчи, образующейся в печени.

Ферментативный гидролиз жиров

Роль заместительной терапии препаратом «Микразим»

Для многих людей с нарушением пищеварения, прежде всего с заболеваниями поджелудочной железы, назначение ферментов обеспечивает функциональную поддержку органа и ускоряет процессы выздоровления. После купирования приступа панкреатита или другой острой ситуации прием ферментов можно прекратить, так как организм самостоятельно восстанавливает их секрецию.

Длительный прием ферментативных препаратов необходим лишь при тяжелой внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы.

Одним из наиболее физиологичных по своему составу является препарат «Микразим». В его состав входят амилаза, протеазы и липаза, содержащиеся в панкреатическом соке. Поэтому нет необходимости отдельно подбирать, какой фермент нужно использовать при разнообразных болезнях этого органа.

Показания для использования этого лекарства:

  • хронический панкреатит, муковисцидоз и другие причины недостаточной секреции ферментов поджелудочной железы;
  • воспалительные заболевания печени, желудка, кишечника, особенно после операций на них, для более быстрого восстановления пищеварительной системы;
  • погрешности в питании;
  • нарушение функции жевания, например, при стоматологических заболеваниях или малоподвижности пациента.

Прием пищеварительных ферментов с заместительной целью помогает избежать вздутия живота, жидкого стула, болей в животе. Кроме того, при тяжелых хронических заболеваниях поджелудочной железы Микразим полностью принимает на себя функцию по расщеплению питательных веществ. Поэтому они могут беспрепятственно усваиваться в кишечнике. Это особенно важно для детей, страдающих муковисцидозом.

Важно: перед применением ознакомьтесь с инструкцией или проконсультируйтесь с лечащим врачом.

Схема строения ферментов

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора. Например, в реакции превращения пировиноградной кислоты (пируват) в молочную кислоту (лактат) сначала к апоферменту лактатдегидрогеназы присоединяется НАД, формируется активный центр, и только потом входит пируват.

Схема формирования сложного фермента

Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы, называемой активатором или ингибитором (или эффектором, модулятором, регулятором), вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Аллостерические ферменты являются полимерными белками, активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

Схема строения аллостерического фермента

В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество.

Изоферменты лактатдегидрогеназы

Также существует пять изоферментов лактатдегидрогеназы (роль ЛДГ) – фермента, участвующего в обмене глюкозы. Отличия между ними заключаются в разном соотношении субъединиц Н (англ. heart – сердце) и М (англ. muscle – мышца). Лактатдегидрогеназы типов 1 (Н4) и 2 (H3M1) присутствуют в тканях с аэробным обменом (миокард, мозг, корковый слой почек), обладают высоким сродством к молочной кислоте (лактату) и превращают его в пируват. Изоферменты ЛДГ-4 (H1M3) и ЛДГ-5 (М4) находятся в тканях, склонных к анаэробному обмену (печень, скелетные мышцы, кожа, мозговой слой почек), обладают низким сродством к лактату и катализируют превращение пирувата в лактат. В тканях с промежуточным типом обмена (селезенка, поджелудочная железа, надпочечники, лимфатические узлы) преобладает ЛДГ-3 (H2M2). Определение активности разных изоферментов ЛДГ в сыворотке крови имеет клинико-диагностическое значение.

Еще одним примером изоферментов является группа гексокиназ, которые присоединяют фосфатную группу к моносахаридам гексозам и вовлекают их в реакции клеточного метаболизма. Из четырех изоферментов выделяется гексокиназа IV (глюкокиназа), которая отличается от остальных изоферментов высокой специфичностью к глюкозе, низким сродством к ней и нечувствительностью к ингибированию продуктом реакции.

Продукты богатые ферментами:

Проростки пшеницы
Папайя
Ананас
Авокадо
Орехи
Кунжут
Хлопковое масло
Говяжий рубец
Чеснок
Хрен
Брусника
Соя
Сыр
Чайный гриб
Солод

Общая характеристика ферментов

Открытие ферментов произошло в 1814 году, благодаря превращению крахмала в сахар. Такое превращение случилось в результате воздействия фермента амилазы, выделенного из проростков ячменя.

В 1836 году был открыт фермент, названный в последствии пепсином. Он вырабатывается в нашем желудке самостоятельно, и при помощи соляной кислоты активно расщепляет белки. Пепсин активно используется и в сыроварении. А в дрожжевой трансформации спиртовое брожение вызывает фермент под названием зимаза.

По химической структуре ферменты относятся к классу белков. Это биокатализаторы, осуществляющие превращение веществ в организме. Ферменты по своему назначению делятся на 6 групп: лиазы, гидролазы, оксидоредуктазы, трансферазы, изомеразы и лигазы.

В 1926 году энзимы были впервые выделены из живых клеток и получены в кристаллическом виде. Таким образом, появилась возможность использовать их в составе медицинских препаратов для улучшения способности организма к перевариванию пищи.

Сегодня науке известно большое количество всевозможных ферментов, некоторые из которых выпускаются фармацевтической промышленностью в качестве медикаментов и БАДов.

Большой востребованностью сегодня пользуется панкреатин, извлекаемый из поджелудочной железы крупного рогатого скота, бромелайн (ананасовый энзим), папаин, полученный их экзотического фрукта папайи. А в жирных продуктах растительного происхождения, например, в авокадо, и в поджелудочной железе животных и человека содержится фермент липаза, участвующий в расщеплении жиров.

Суточная потребность в ферментах

Общее количество ферментов, необходимых организму для полноценного функционирования в течение суток, рассчитать сложно, из-за большого количества энзимов, существующих в нашем организме в самых разных количествах.

Если в желудочном соке содержится мало протеолитических ферментов, тогда количество продуктов содержащих необходимые ферменты следует увеличить. Панкреатин, например, назначается в размере, начиная от 576 мг в день и заканчивая, при необходимости, увеличенной в 4 раза дозировкой этого медицинского препарата.

Полезные свойства ферментов и их влияние на организм

Ферменты участвуют в процессе пищеварения, помогая организму перерабатывать пищу. Они нормализуют обмен веществ, способствуя снижению веса. Укрепляют иммунитет, выводят из организма токсины.

Способствуют обновлению клеток организма и ускоряют процесс самоочищения организма. Преобразовывают питательные вещества в энергию. Ускоряют заживление ран.

Кроме того, пища богатая ферментами, увеличивает количество антител, которые успешно борются с инфекциями, укрепляя тем самым наш иммунитет. Присутствие в пище пищеварительных ферментов способствует ее переработке и надлежащему всасыванию питательных веществ.

Взаимодействие с эссенциальными элементами

Тесно взаимодействуют с энзимами главные компоненты нашего организма – белки, жиры, углеводы. Витамины также способствуют более активной работе некоторых ферментов.

Для активности ферментов необходимо кислотно-щелочное равновесие организма, наличие коферментов (производных витаминов) и кофакторов. А также отсутствие ингибиторов – определенных веществ, продуктов обмена, подавляющих активность ферментов во время химических реакций.

Признаки недостатка ферментов в организме:

  • нарушения в работе желудочно-кишечного тракта;
  • общая слабость;
  • недомогание;
  • боль в суставах;
  • ахилический гастрит;
  • повышенный нездоровый аппетит.

Признаки избытка ферментов в организме:

  • головная боль;
  • раздражительность;
  • аллергии.

Факторы, влияющие на содержание ферментов в организме

Регулярное употребление продуктов, содержащих ферменты, помогает восполнить недостаток необходимых энзимов в организме. Но для их полноценного усвоения и жизнестойкости, необходимо обеспечить определенное кислотно-щелочное равновесие, свойственное только здоровому организму.

Кроме того, при некоторых заболеваниях желудочно-кишечного тракта, определенные виды ферментов перестают вырабатываться организмом в достаточном количестве. В этом случае на помощь приходят БАДы и некоторые медицинские препараты.

Источники

  • http://biologichka.ru/biology/fermenty.html
  • https://FoodandHealth.ru/komponenty-pitaniya/fermenty/
  • http://medicine-simply.ru/just-medicine/chto-takoe-fermenty
  • https://micrazim.kz/interesting/fermenty/
  • https://biokhimija.ru/fermenty/stroenie-fermentov.html
  • https://edaplus.info/food-components/enzymes.html

Рейтинг
( Пока оценок нет )
Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: